Белки - определение, структура, значение, примеры

Биомолекулы, по-видимому, являются наиболее важным типом органических молекул, поскольку они играют роль в поддержании и метаболической деятельности живых существ. Эти неживые молекулы — настоящие пехотинцы, сражающиеся за поддержание жизни, и они играют важную роль в здоровом образе жизни человека. Среди них мы получим представление о теме белков. Белки — еще один важный вид биомолекул, и на их долю приходится около половины сухого веса клеток. Белки, которые считаются типами полимеров, создаются путем объединения аминокислот в виде полипептидных цепей. В основном организация белков может быть классифицирована как основная (или) первичная ( ¹⁰ ), вторичная ( ²⁰ ), третичная ( ^{30), четверная (40 )} или четвертичная. Степень сложности сворачивания полипептидной цепи определяет разнообразие этих структур. Белки участвуют как в статических, так и в подвижных частях клеточных процессов. Миозин — это белок, который вызывает мышечные сокращения, необходимые для движения. Подавляющее большинство ферментов имеют белковую основу. Белки делятся на несколько категорий Белки можно разделить на две отдельные категории в зависимости от формы их молекул.

Волокнистые белки

Подобная волокну структура создается в волокнистых белках, когда полипептидные цепи в белке расположены параллельно и удерживаются вместе водородными и дисульфидными связями. Обычно такие белки не растворяются в воде. Они нерастворимы в воде. кератин, содержащийся в волосах, шерсти и шелке; миозин, который содержится в мышцах; только два примера.

Глобулярные белки

Эта морфология создается, когда повторяющиеся звенья полипептидов наматываются друг на друга и придают белку кольцевую морфологию. В большинстве случаев они легко растворяются в воде. Инсулин и альбумины — два примера часто встречающихся глобулярных белков.

Белковая структура на разных уровнях

Первичная структура

Точное расположение аминокислот вдоль цепей, составляющих белок, называется его первичной структурой. Точная последовательность белков очень важна, так как она определяет, как белок будет складываться в конечном итоге и, как следствие, какова будет его функция. Белки построены из множества пептидных цепей, которые связаны друг с другом. Эти цепи состоят из аминокислот, расположенных в определенном порядке, исключительном для обсуждаемого белка. Любое изменение последовательности приведет к изменению всего белка. Основная структура белка показана на следующей схеме (цепочка аминокислот). Чтобы белок правильно выполнял свою работу в организме, важно, чтобы полипептидная цепь имела аминокислотную последовательность в правильном порядке. Генетический код ДНК содержит эту последовательность безопасным образом. Если происходит внезапная модификация ДНК и модификация последовательности аминокислот, то функция белка может измениться.
Ковалентные пептидные связи — это то, что связывает отдельные аминокислоты, составляющие белок, и они отвечают за поддержание первичной структуры белка. Все генетические заболевания, которые в настоящее время считаются ответственными, такие как муковисцидоз, серповидно-клеточная анемия, альбинизм и другие, вызваны мутациями, которые приводят к изменениям в фундаментальных структурах белков. Эти изменения, в свою очередь, влекут за собой изменения вторичной, третичной и, может быть, даже квартальной структуры. Каждое небольшое химическое соединение, известное как аминокислота, имеет хиральный углерод и четыре разных заместителя, связанных с ним. Просто есть разница в четвертой части боковой цепи между аминокислотами.

Вторичная структура

Вторичная структура белка (2 ⁰ ) представляет собой региональную укладку, которая происходит внутри полипептида, когда взаимодействуют атомы основной цепи. Белки не существовали бы в виде простых цепочек полипептидов в их естественном состоянии. Морщины (или) складки в пептидных цепях из-за химической (или) корреляции между атомом H в аминогруппе и гидроксильной группой (-OH) в карбоновой кислоте. Длинная полипептидная цепь может принимать множество конфигураций, каждая из которых называется структурой. Обнаружено, что они встречаются в двух различных типах структур, которые обозначаются обозначениями Альфа-спираль и Бета-складчатые листовые структуры соответственно. Водородные связи, образующиеся между группой -CO и группами -NH пептидной связи, имеют решающее значение для регулярной укладки остова полипептидной цепи, что приводит к образованию вторичной структуры. Наоборот, некоторые сегменты белковой цепи могли подобрать себе местную пищу. Если этот тип сгиба намного проще, то он обычно выглядит как спираль, экспансивная рамка или желобок. Эти локальные складки составляют так называемую вторичную структуру белка и называются вторичными элементами.

α - спиральная / альфа-спиральная структура

Спирали являются одним из наиболее распространенных способов, которыми полипептидная цепь может создавать все свои потенциальные водородные связи. Это достигается за счет вращения цепи в форме правого винта, так что NH (аминогруппа) каждого аминокислотного остатка связана водородной связью с СО (карбоновой группой) витка, соседнего с ним в спиральная структура. Это приводит к тому, что спираль принимает форму правого винта. Полипептидные цепи закручивались, как винт, вращающийся в соответствующем направлении.

β – плиссированная конфигурация

Вторичные структуры располагаются в этой конфигурации таким образом, что они вытянуты друг к другу, а затем связаны Н-связями между соседними молекулами. Все пептидогликаны в этой структуре вытянуты почти до предела, а затем расположены рядом друг с другом таким образом, что они связаны между собой межмолекулярными водородными связями. Из-за сходства структуры с плиссированными складками драпировок ее называют «складчатой листовой (или) конфигурацией».

Третичная структура

Вторичная структура белка была дополнительно свернута, что привело к образованию этой третичной структуры. Это расположение удерживается целым рядом различных типов сил, включая электростатические силы, дисульфидные ( ss ) связи и силы Вандер-Ваальса. Третичная организация белка, являющаяся результатом дополнительной укладки вторичной структуры, представляет собой полную укладку полипептидных цепей. Эта складчатость является следствием последующей складчатости вторичной или (2 ⁰ ) структуры. Это приводит к образованию двух основных типов морфологии молекул, известных как волокнистая и глобулярная. К первичным формам сил, отвечающих за сохранение вторичной и третичной структур белков, относятся водородные связи (Н-связи), дисульфидные связи (сс), ван-дер-ваальсовы взаимодействия и электростатические силы притяжения.

Четвертичная структура

Формирование четвертичной структуры обусловлено пространственной конфигурацией множества различных третичных структур. Многие белки состоят из множества полипептидных цепей, которые все вместе называются субъединицами. Термин «четвертичная структура» относится к тому, как эти компоненты расположены в пространстве по отношению друг к другу. Точный порядок аминокислот в белке заставляет этот белок сворачиваться в свою собственную специфическую третичную структуру, которая является физиологически активной трехмерной ^{складкой} и иначе называется третичной структурой (30) белка. Белки состоят из множества различных комбинаций вторичных компонентов, некоторые из которых очень просты, а другие гораздо сложнее. «Домены» — это участки белковой цепи, каждый из которых имеет свою собственную трехмерную складку и, как известно, отвечает за определенную функцию. Они считаются развивающими и функциональными строительными блоками белков в современном обществе. Большое количество белков, подавляющее большинство из которых являются ферментами, включают в себя органические или элементарные компоненты, необходимые для их действия, а также для их сохранения. Таким образом, изучение эволюции белков не только дает структурные знания, но и связывает белки из совершенно разных областей метаболического пути.

Организация белков

• Функция белка определяется его типом.
• Первичная структура определяет ядро структуры белка.
• Последовательность нуклеотидов, кодируемая геном, отображает список аминокислот, присутствующих в белке, и это расположение зависит от последовательности нуклеотидов (ДНК).

Обзор структуры белков

Например, Линдерстром-Ланг (1952) был первым, кто предложил иерархическую структуру белков, состоящую из четырех уровней: основного ( ¹⁰ ), вторичного ( ²⁰ ), третичного ( ³⁰ ) и четвертичного ( ⁴⁰ ). . Поскольку эта структурная группировка является наиболее полезной отправной точкой для определения качества структуры белка, вы уже знакомы с описанной классификацией.

• Самый фундаментальный уровень системы представлен последовательностью аминокислот на ее самом примитивном уровне (или на первичном уровне). Эта организация представляет собой особый аминокислотный паттерн, который проходит линейно по длине 1 полипептидной цепи.
• Последовательное складывание областей в определенные структурные характеристики внутри одной полипептидной цепи и составляет вторичную структуру, которая представляет собой следующий уровень организации после первичной структуры. Вторичные структуры часто отвечают за поддержание водородных связей, существующих между кислородом карбонильной группы и амидным водородом пептидной связи.
• Третичная структура должна находиться на следующем уровне по сравнению со вторичной структурой, и это характерное трехмерное расположение всех аминокислот, включенных в единую полипептидную цепь. Множественные нековалентные взаимодействия ответственны за поддержание конформационного состояния этой структуры, нативного состояния и активного состояния.
• За третичной структурой, расположенной между двумя или более полипептидными цепями, следует «следующая ступень вверх», которая представляет собой четвертичную конфигурацию. Эта структура также известна как специфическая пространственная организация и связи.

Концептуальные вопросы

Вопрос 1: Какие четыре фазы в структуре белков?

Отвечать:

The first, second, third, and fourth levels of a protein’s structure are called the primary, secondary, tertiary, and quaternary levels, respectively. It is important to have an understanding of the function and purpose of each level of the protein’s structure in order to have a complete comprehension of how a protein performs.

Вопрос 2: Как именно происходит сворачивание белков?

Отвечать:

The procedure by which a protein structure assumes its functional shape often referred to as its conformation, is referred to as the folding of proteins. Another name for this process is conformation. These two distinct protein molecules are made up of linear, non-branched chains of amino acids. It’s possible that they execute their biological purpose by winding themselves up and folding themselves into a certain three-dimensional shape.

Вопрос 3: Что вызывает образование белков?

Отвечать:

When a series of peptide bonds are formed between amino acids, this results in the production of a polypeptide, which, in turn, leads to the formation of proteins. Following this step, the polypeptide will fold into a specific shape depending on the interactions (strained lines) that occur between the side chains of the amino acids that compose it. 

Вопрос 4: Является ли ДНК также разновидностью белка?

Отвечать:

Although it is often discussed in conjunction with proteins found in the nucleus known as histones, DNA itself is not a protein because Proteins are macromolecules and composed of many long amino acid chains, while DNA is a nucleic acid and made up of phosphate, ribose& deoxyribose sugar and nitrogen bases (purines and pyrimidines).

Вопрос 5: Какие факторы влияют на структуру белков?

Отвечать:

The order in which amino acids are arranged inside a protein is directly connected to the fundamental structure of the protein, which may be found in the polypeptide chain. Peptide bonds, which are formed in the course of the phase of protein production, are responsible for holding the fundamental structure together. The gene that codes for a protein is responsible for determining the protein’s basic structure, known as its fundamental structure.

Вопрос 6: Каков основной состав базовой структуры белка?

Отвечать:

The term “primary structure” refers to the organized and sequential arrangement of amino acids that are included inside a protein. Proteins are built from a chain of only twenty different amino acids, each of which has its own distinct side chain. This chain is called a linear chain. Side chains of amino acids each have their own particular chemical make-up due to the nature of their structure. 

Вопрос 7: Какая реакция происходит при пептидной связи и где?

Отвечать:

The reaction involved is dehydration and is taken place between the H-atom of the amino group and the hydroxyl group(OH) of carboxylic acid.