Ферменты - определение, структура, классификация, примеры

В живых организмах биомолекула представляет собой химическое вещество. К этой категории относятся химические вещества, состоящие в основном из углерода, водорода, кислорода, азота, серы и фосфора. Биомолекулы являются фундаментальными строительными элементами жизни и играют решающую роль в живых существах. Аминокислоты, липиды, углеводы, белки, полисахариды и нуклеиновые кислоты являются примерами биомолекул.

Ферменты

Enzymes are nitrogenous organic molecules produced by living organisms such as plants and animals. A long chain of one or more amino acids is connected together using amide or peptide bonds to make them.

Это высокомолекулярные белки, катализирующие естественные процессы в организме животных и растений. Они также известны как полипептиды. Ферменты подразделяются на отдельные категории в зависимости от их структуры и свойств. Ферменты имеют специфический метод действия (механизм «замок и ключ» и гипотеза соответствия ферментов).

Структура фермента

• Ферменты — это белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей, также известных как аминокислоты, которые многократно свернуты и скручены.
• Они имеют линейные цепочки аминокислот в трехмерных структурах.
• Каталитическая активность фермента определяется аминокислотной последовательностью. Лишь небольшая часть структуры фермента участвует в катализе и располагается вокруг мест связывания.
• У них есть отдельные сайты; активный центр фермента состоит из каталитического и связывающего центров.

Классификация ферментов

Международный союз биохимиков делит ферменты на шесть типов в зависимости от типа реакции, которую они катализируют (IUB). Оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, лигазы и изомеразы представляют собой шесть типов ферментов. Ниже приведены их функции:

• Оксидоредуктазы: Оксидоредуктаза представляет собой фермент, который катализирует реакции окисления и восстановления, в которых электроны переносятся из одной формы молекулы (донор электронов) в другую (акцептор электронов). Рассмотрим фермент пируватдегидрогеназу. Кофакторами ферментов оксидоредуктазы обычно являются НАДФ+ или НАД+.

АХ ₂ +В→А+ВН ₂

• Трансферазы: катализируют перенос химической группы (функциональной группы) от одного соединения (называемого донором) к другому соединению (называемого реципиентом) (называемого акцептором). Трансаминаза, например, представляет собой фермент, который переносит аминогруппу с одной молекулы на другую.

А–Х+ВВ–Х+А

• Гидролазы: это гидролитические ферменты, которые катализируют реакцию гидролиза, расщепляя связь и гидролизуя ее молекулами воды, т.е. они катализируют гидролиз связи. Пепсин, например, расщепляет пептидные связи в белках.

А–Х+Н ₂ О→Х–ОН+А–Н

• Лиазы: это ферменты, которые катализируют работу организма, создавая двойную связь или добавляя группу к двойной связи без участия гидролиза или окисления. Альдолаза (фермент гликолиза) катализирует, например, превращение фруктозо-1,6-бисфосфата в глицеральдегид-3-фосфат и дигидроксиацетонфосфат.

А–Х+В–Y→А=В+Х–Y

• Изомеразы: это семейство ферментов, которые превращают химическое вещество из одного изомера в другой. Изомеразы способствуют внутримолекулярным перестройкам, разрывая, а также образуя связи. При гликогенолизе, например, фосфоглюкомутаза катализирует превращение глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат (в одном и том же веществе фосфатная группа перемещается из одного положения в другое). Для быстрого высвобождения энергии гликоген превращается в глюкозу.

_Цис → А' _Транс

• Лигазы: Лигаза — это каталитический фермент, который катализирует лигирование или соединение двух больших молекул, устанавливая новую химическую связь между ними. ДНК-лигаза, например, катализирует образование фосфодиэфирной связи между двумя фрагментами ДНК.

А+В→АВ

Кофактор фермента

Кофакторы – это химические вещества, не являющиеся белками и содержащиеся в ферментах. Кофактор влияет на действие фермента, действуя как катализатор. Апоферменты - это ферменты, которые не требуют кофактора. Холофермент состоит из фермента и его кофактора.

В ферментах присутствуют три вида кофакторов:

1. Простетические группы: это кофакторы, которые всегда ковалентно или постоянно связаны с ферментом. Многие ферменты имеют простетическую группу FAD (флавинадениндинуклеотид).
2. Коэнзим: Коэнзим представляет собой небелковую органическую молекулу, которая взаимодействует с ферментом только во время катализа. В остальное время он отделен от фермента. НАД ⁺ — широко используемый кофермент.
3. Ионы металлов: некоторым ферментам требуется ион металла в активном центре для установления координационных связей во время катализа. В ряде ферментов используется кофактор ионов металлов Zn ²⁺ .

Механизм действия фермента

Активный центр фермента притягивает субстраты и катализирует химический процесс, в результате которого образуются продукты. Позволяет продуктам диссоциировать или отделяться от поверхности фермента после производства продукта. Ферментно-субстратный комплекс представляет собой комбинацию фермента и его субстратов.

Для реакции требуется столкновение любых двух молекул, а также правильная ориентация и достаточное количество энергии. Эта энергия должна передаваться между этими молекулами, чтобы преодолеть барьер энергии активации реакции. Без каких-либо катализаторов субстрат и фермент производят промежуточную реакцию с низкой энергией активации.

Двумя наиболее известными механизмами функционирования ферментов являются гипотеза индуцированного соответствия и механизм замка и ключа.

• Гипотеза индуцированной подгонки: в 1958 году Дэниел Кошланд предложил модель индуцированной подгонки. Это одна из наиболее распространенных моделей для характеристики взаимодействия фермент-субстрат. Активный центр фермента, по идее, не имеет твердой формы. В результате субстрат не полностью помещается в активный центр фермента. В результате, когда фермент связывается с субстратом, активный центр меняет форму, становясь комплементарной форме субстрата. Этот конформационный сдвиг возможен из-за гибкости белка.
• Механизм замка и ключа: Эмиль Фишер предложил концепцию замка и ключа в 1894 году, и теперь она известна как теория Фишера, которая описывает взаимодействие фермент-субстрат. Эмиль Фишер предложил модель замка и ключа в 1894 году. В результате ее иногда называют теорией Фишера. Взаимодействие фермент-субстрат описывается второй моделью.

1. Активный центр фермента функционирует как «замок», а его субстрат служит «ключом» в соответствии с концепцией замка и ключа. В результате форма активного центра фермента дополняет форму субстрата. Создавая бесполезный промежуточный продукт, комплекс фермент-субстрат, активный центр фермента может удерживать субстрат ближе к ферменту.

Ферменты как биохимические катализаторы

Biochemical catalysts are also known as enzymes, and the phenomenon is known as biochemical catalysis. Enzymes are widely used to enhance or expedite the efficient preparation and effect of beverages, chocolates, curd, predigested infant food, washing powders, and other products.

Примеры ферментативного катализа

• Инверсия тростникового сахара: тростниковый сахар превращается в глюкозу и фруктозу под действием фермента инвертазы.

C ₁₂ H ₂₂ O ₁₁ (водн.) + H ₂ O (1) → C ₆ H ₁₂ O ₆ (водн.) + C ₆ H ₁₂ O ₆ (водн.)

• Превращение молока в творог: фермент лактаза, выделяемый лактобациллами, отвечает за превращение молока в творог.
• Превращение глюкозы в этиловый спирт: глюкоза превращается в этиловый спирт и углекислый газ под действием фермента зимазы.

C ₆ H ₁₂ O ₆ (водн.) → 2C ₂ H ₅ OH (водн.) + 2CO ₂ (водн.)

• Превращение крахмала в мальтозу: Крахмал превращается в мальтозу ферментом диастазой.

Факторы, влияющие на ферментативный катализ

1. Концентрация субстрата: в присутствии фермента скорость химической реакции увеличивается по мере увеличения концентрации субстрата до тех пор, пока не будет достигнута предельная скорость, после чего дополнительное увеличение концентрации субстрата не влияет на реакцию. В этот момент молекулы фермента насыщаются субстратом. Молекулы дополнительного субстрата не могут реагировать до тех пор, пока субстрат, который уже был связан с ферментами, не прореагировал и не освободился.
2. Концентрация фермента: Когда концентрация фермента намного ниже концентрации субстрата, скорость реакции, катализируемой ферментом, пропорциональна концентрации фермента. Это верно для любого катализатора; при увеличении концентрации катализатора скорость реакции также увеличивается.
3. Температура: Для большинства химических реакций повышение температуры на 10°C примерно удваивает скорость реакции, согласно хорошо известному эмпирическому правилу. Это правило в той или иной степени относится ко всем ферментативным реакциям. Даже незначительное повышение температуры после определенного порога вызывает денатурацию структуры белка и разрушение активного центра, что приводит к падению скорости реакции.
4. Концентрация ионов водорода (pH): Большинство ферментов представляют собой белки, и они чувствительны к изменениям pH или концентрации ионов водорода. На степень ионизации кислотных и основных боковых групп фермента, а также компонентов субстрата влияет изменение рН. Каталитическая активность фермента изменяется, когда один из этих зарядов нейтрализуется. В узком диапазоне рН активность фермента достигает своего пика. Оптимальный рН фермента определяется средним значением этого диапазона рН.
5. Ингибирование ферментов: Ферменты необходимо время от времени замедлять, чтобы помочь и гарантировать, что системы нашего организма работают должным образом и эффективно. Например, если фермент производит слишком много продукта, должна быть возможность уменьшить или остановить производство. Ингибиторы необходимы в таких ситуациях.

Enzymes Inhibition: A molecule blocks the active site, causing the substrate to compete with the inhibitor for binding to the enzyme. Non-competitive inhibitors bind to an enzyme in a location other than the active site, reducing its effectiveness. Inhibitors that bind to the enzyme-substrate complex are known as noncompetitive inhibitors. The products exit the active site with less ease, slowing the reaction. Irreversible inhibitors bind to an enzyme and render it inactive for the rest of its life.

Лекарственное действие ферментов

Лекарства, действующие на активные центры ферментов, могут контролировать, т.е. ингибировать или стимулировать функцию ферментов. Большинство лекарств, которые действуют на ферменты, являются ингибиторами, и большинство из них являются конкурентными ингибиторами, то есть они конкурируют с субстратом фермента за связывание. Например, большая часть исходных (первого поколения) ингибиторов киназы связывается с АТФ-карманом фермента.

Примеры ферментов

1. Липазы представляют собой группу ферментов, помогающих перевариванию липидов в кишечнике.
2. Амилаза — это белок, который помогает превращать углеводы в сахара. Слюна содержит этот фермент.
3. Мальтаза — это сахар, который расщепляет мальтозу на глюкозу и содержится в слюне. Мальтозу можно найти в различных продуктах, включая картофель, макароны и пиво.
4. Трипсин — это фермент, который расщепляет белки на аминокислоты и находится в тонком кишечнике.
5. Лактаза — это фермент, присутствующий в тонком кишечнике, который помогает расщеплять лактозу, сахар, содержащийся в молоке, на глюкозу и галактозу.
6. Хеликаза — фермент, расщепляющий ДНК.
7. ДНК-полимераза — это тип фермента, который образует ДНК из дезоксирибонуклеотидов.

Примеры вопросов

Вопрос 1: Какова функция всех ферментов?

Отвечать:

The basic role of all enzymes is to assist support life by speeding up the rate of a chemical process. Without enzymes, all biochemical reactions in our bodies would be extremely slow, making living difficult.

Вопрос 2: Как работают ферменты?

Отвечать:

Enzymes work by attaching to reactant molecules and keeping them in a position that allows chemical bond-breaking and bond-forming to occur more quickly. Enzymes perform the function of biological catalysts. They lower the Activation Energy of a reaction coordinate, allowing the reaction to proceed at a faster rate.

Вопрос 3: Какие факторы влияют на катализ ферментов?

Отвечать:

The factors affecting enzyme catalysis are:

1. Concentration of Substrate
2. Concentration of Enzyme
3. Temperature
4. Hydrogen Ion Concentration (pH)
5. Inhibition of Enzymes

Вопрос 4: Что такое кофактор фермента?

Отвечать:

Cofactors are non-protein chemical compounds that are found in enzymes. By serving as a catalyst, a cofactor influences the action of an enzyme. Apoenzymes are enzymes that don’t need a cofactor to function. An enzyme plus its cofactor make constitute a holoenzyme.

Вопрос 5: Что такое механизм блокировки и ключа?

Отвечать:

The lock and key notion was proposed by Emil Fischer in 1894, and it is now known as Fisher’s theory, which explains the enzyme-substrate relationship. In 1894, Emil Fischer proposed the lock and key paradigm. As a result, Fisher’s theory is sometimes referred to. The second model describes the enzyme-substrate interaction.

According to the lock and key idea, the enzyme’s active site serves as the ‘lock,’ while its substrate serves as the ‘key.’ As a result, the active site of the enzyme matches the shape of the substrate. The enzyme’s active site can retain the substrate closer to the enzyme by forming an ineffective intermediate product, the enzyme-substrate complex.